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细菌突变体构建与异源蛋白表达

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细菌突变体构建与异源蛋白表达

满意度： 97%

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蛋白含量测试

已下单318次 | 满意度97%

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平均周期11.0个工作日

蛋白含量测试

蛋白含量的测定是生物化学、分子生物学、临床医学以及食品科学等多个领域中不可或缺的基本实验步骤。准确测量蛋白质浓度对于保证下游实验如Western Blot、ELISA、免疫沉淀等实验结果的可靠性至关重要。测试方法1、Bradford法（考马斯亮蓝）：Bradford法基于蛋白质与考马斯亮蓝G-250染料在特定条件下形成稳定的复合物，其最大吸收峰会发生显著变化，通过分光光度计测定吸光值的变化即可计算出蛋白质浓度。（1）实验准备准备不同已知浓度的标准蛋白溶液以绘制标准曲线。配制Bradford试剂（市售即用型或按厂家说明配制）。（2）操作步骤取若干微孔板，每孔加入一定量待测蛋白样品及一系列标准蛋白溶液。向各孔加入等体积的Bradford试剂，混匀后室温静置一段时间（通常为5-10分钟）。使用分光光度计在595nm波长下测定各孔的吸光值。以标准蛋白浓度为横坐标，对应的吸光值为纵坐标，绘制标准曲线。2、BCA法：基于双缩脲原理，碱性条件下蛋白质将Cu2+还原成Cu+，BCA鳌合Cu+作为显色剂，产生蓝紫色并在562nm有吸收峰，单价Cu+与蛋白质呈剂量相关性。可以根据待测蛋白在562nm处的吸光度计算待测蛋白浓度。(1)实验准备a. 取0.8ml蛋白标准配制液加入到一管蛋白标准(20mg BSA)中，充分溶解后配制成25mg/ml的蛋白标准溶液。配制后可立即使用，也可以-20ºC长期保存。b. 取适量25mg/ml蛋白标准液，稀释至终浓度为0.5mg/ml。例如取20µl 25mg/ml蛋白标准，加入980µl稀释液即可配制成 0.5mg/ml蛋白标准。蛋白样品在什么溶液中，标准品也宜用什么溶液稀释。但是为了简便起见，也可以用0.9% NaCl或PBS 稀释标准品。稀释后的0.5mg/ml蛋白标准可以-20ºC长期保存。（2）操作步骤a. 将标准品按0、1、2、4、8、12、16、20µl加到96孔板的标准品孔中，加标准品稀释液补足到20µl，相当于标准品浓度分 别为0、0.025、0.05、0.1、0.2、0.3、0.4、0.5mg/ml。b. 加适当体积样品到96孔板的样品孔中。如果样品不足20µl，需加标准品稀释液补足到20µl。请注意记录样品体积。c. 各孔加入200µl BCA工作液，37ºC放置20-30分钟。 注: 也可以室温放置2小时，或60ºC放置30分钟。BCA法测定蛋白浓度时，颜色会随着时间的延长不断加深。并且显色反 应会因温度升高而加快。如果浓度较低，适合在较高温度孵育，或适当延长孵育时间。d. 用酶标仪测定A562，或540-595nm之间的其他波长的吸光度。e. 根据标准曲线和使用的样品体积计算出样品的蛋白浓度。3、凯氏定氮法    它是通过测定样品中的总氮含量间接反映蛋白质总量的一种方法，因为蛋白质含氮量相对恒定（约16%）。当样本与浓硫酸共热，蛋白氮转化为铵盐，在强践行条件下将氨整出，用加有指示剂的硼酸吸收，最后用标准酸滴定硼酸，通过标准酸的用量即可求出蛋白质中的含氮量和蛋白质含量。总结来说，不同的蛋白含量测定方法各有优劣，选择合适的方法取决于实验需求、灵敏度要求以及可能存在的干扰因素。
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X射线光电子能谱（XPS）

优惠价 ￥54.00 起 ￥90.00起

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平均周期5.0个工作日

X射线光电子能谱（XPS）

1. X射线光电子能谱（XPS）可测试全谱、精细谱、俄歇谱、价带谱，也可刻蚀后采谱得到深层的信息；2. X射线光电子能谱（XPS）按元素个数收费（需要包含必测元素C，不能测试H、He元素）；一个元素默认测一个轨道，若测试多个轨道计为多个元素；一个样品默认一个测试位置，若测试多个位置计为多个位置；3. XPS定量为半定量数据。原子百分含量小于5%的元素可能测不出明显信号；4. 测试默认单色化Al靶（AlKαsource），能量1486.68eV；
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X射线多晶衍射（XRD）

优惠价 ￥24.00 起 ￥40.00起

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平均周期4.5个工作日

X射线多晶衍射（XRD）

当一束单色X射线入射到晶体时，由于晶体是由原子规则排列成的晶胞组成，这些规则排列的原子间距离与入射X射线波长有X射线衍射分析相同数量级，故由不同原子散射的X射线相互干涉，在某些特殊方向上产生强X射线衍射，衍射线在空间分布的方位和强度，与晶体结构密切相关，每种晶体所产生的衍射花样都反映出该晶体内部的原子分配规律。这就是X射线衍射的基本原理。
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350/h起

云现场/现场-场发射扫描电镜（SEM）

已下单45926次 | 满意度100%

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平均周期6.5个工作日

云现场/现场-场发射扫描电镜（SEM）

    扫描电子显微镜（SEM）是一种介于透射电子显微镜和光学显微镜之间的一种观察手段。其利用聚焦很窄的高能电子束来扫描样品，通过光束与物质间的相互作用，来激发各种物理信息，对这些信息收集、放大、再成像以达到对物质微观形貌表征的目的。此外，扫描电子显微镜和其他分析仪器相结合，可以做到观察微观形貌的同时进行物质微区成分分析。
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一、简介

重组蛋白表达的系统主要分为：

原核蛋白表达系统

以大肠杆菌表达系统为代表，具有遗传背景清楚、成本低、表达量高和表达产物分离纯化相对简单等优点，缺点主要是蛋白质翻译后缺乏加工机制，如二硫键的形成、蛋白糖基化和正确折叠，得到具有生物活性的蛋白的几率较小。

酵母蛋白表达系统

以甲醇酵母为代表，具有表达量高，可诱导，糖基化机制接近高等真核生物，分泌蛋白易纯化，易实现高密发酵等优点。缺点为部分蛋白产物易降解，表达量不可控。

哺乳动物细胞和昆虫细胞表达系统

主要优点是蛋白翻译后加工机制最接近体内的天然形式，最容易保留生物活性，缺点是表达量通常较低，稳定细胞系建立技术难度大，生产成本高。

异源蛋白质在细菌中表达是使用的主要的蛋白生产系统。大肠杆菌一直是最经济的系统之一。然而为了生产需要特异修饰、胞外分泌或有特异折叠需要的蛋白质，其他表达系统也是需要的。

二、送样要求

提供目的基因序列或Gene bank登录号。

三、交付周期

30个工作日，详情联系工作人员。


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项目介绍

一、简介

重组蛋白表达的系统主要分为：

原核蛋白表达系统

以大肠杆菌表达系统为代表，具有遗传背景清楚、成本低、表达量高和表达产物分离纯化相对简单等优点，缺点主要是蛋白质翻译后缺乏加工机制，如二硫键的形成、蛋白糖基化和正确折叠，得到具有生物活性的蛋白的几率较小。

酵母蛋白表达系统

以甲醇酵母为代表，具有表达量高，可诱导，糖基化机制接近高等真核生物，分泌蛋白易纯化，易实现高密发酵等优点。缺点为部分蛋白产物易降解，表达量不可控。

哺乳动物细胞和昆虫细胞表达系统

主要优点是蛋白翻译后加工机制最接近体内的天然形式，最容易保留生物活性，缺点是表达量通常较低，稳定细胞系建立技术难度大，生产成本高。

异源蛋白质在细菌中表达是使用的主要的蛋白生产系统。大肠杆菌一直是最经济的系统之一。然而为了生产需要特异修饰、胞外分泌或有特异折叠需要的蛋白质，其他表达系统也是需要的。


样品要求

请提供准确的目的基因序列或Gene bank登录号，需要的载体信息等，实验开始则不能做任何改变，请提前沟通。


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